НАУКОВА ІНФОРМАЦІЯ

ЗНАЙОМСТВО ЗІ СТРУКТУРОЮ КОЛАГЕНУ

Знайомство зі структурою колагену
Як ви вже знаєте, людський організм складається з білків, а основним білком у сполучній тканині є колаген. Колаген міститься всюди: в кістках, хрящах, сухожиллях, зубах, шкірі, рогівці, легенях, печінці, кровоносних судинах та інших органах та тканинах. Він надає їм форму та пружність.

Існує більше 20 різних типів колагену. Тип колагену залежить від його структури. В деяких тканинах колаген може бути у вигляді гелю (в скловидному тілі ока), а в інших тканинах він скручений у волокно (в сухожиллях).

Колаген відрізняється від інших білків своїм унікальним складом амінокислот. Переважають чотири амінокислоти: гліцин, пролін, гідроксипролін та гідроксилізин. Структурна одиниця колагену – це тропоклаген, який складається з 3 поліпептидних ланцюгів, кожен з яких містить біля 1000 амінокислот. Тропоклаген з’єднується поперечними зв’язками та утворює в тканинах довгі волокна – фібрили.

Як утворюється стандартна молекула колагену?

Молекула складається з 3 поліпептидних альфа-ланцюгів. Кожен альфа-ланцюг – це лівообертаюча спіраль, в якій на кожен оберт є три амінокислоти. Три такі лівообертаючі спіралі скручуються у правообертаючу суперспіраль.
Скручування ініціює С-термінальний поліпептид.
Проколаген виділяється у міжклітинний простір.
Ферменти розщеплюють поліпептиди в колаген.
Утворюється жорстка молекула у формі палички. Важливою особливістю первинної структури колагену є те, що кожна третя амінокислота альфа-ланцюгу є гліцином. Тому ця повторювана послідовність може бути записана в формулі: (Gly — X — Y) n, де X і Y — будь-які амінокислоти.

Як вже згадувалося, потрійні спіралі молекул колагену утворюють фібрили. Фібрили одного шару з’єднуються кінцями. Прилеглі шари спіралі не розташовуються поруч один з одним, а зсунуті приблизно на 1/4 їхньої довжини. Таке розташування в фібрилах важливе для процесу мінералізації.

В молекул колагену водневі зв’язки в самій спіралі не утворюються. Потрійну спіраль (суперспіраль) стабілізують водневі зв’язки між окремими спіралями, дуже важливими є і водневі зв’язки, утворені завдяки гідроксипроліну. Колагенові волокна посилюються ковалентними зв’язками між молекулами лізину та гідроксилізину як в одній молекулі тропоколагену, так і в різних молекулах тропоколагену.

Близькість ланцюгів зумовлена гліцином, що повторюється в кожному третьому стані послідовності, бокова група якого (R = H) є найменшою з усіх бокових груп амінокислот. На спіральному етапі є 3 амінокислоти, тому в кожному ланцюзі гліцинна група розподіляється на одному боці спіралі. Саме цими боками (ребрами) взаємодіють три поліпептидні ланцюги, що утворюють суперспіраль.

На малюнку (а) показана суперспіральна модель більшого плану, (б) спостерігається більш упорядковане розташування груп, а для збереження структури важливі водневі зв’язки, які представлені світлішими зв’язками.

При синтезі колагену в поліпептидний ланцюг вмикаються амінокислоти пролін та лізин. Гідроксилірування проліну в молекулі білку каталізується ферментами пролілгідроксилази. В активному центрі цього ферменту знаходиться іон Fe2 +. Для активності ферменту необхідна аскорбінова кислота (вітамін С), яка підтримує цей іон у відновлюючому стані. При нестачі вітаміну С структура колагену втрачає стабільність.

Отже, варто зазначити, що колаген є життєво необхідною речовиною для людей та тварин і відрізняється різноманітністю властивостей, які значно впливають на організм. Ці характеристики включають теплову стабільність, механічну міцність та здатність специфічно взаємодіяти зіншими біомолекулами. Аби зрозуміти, які властивості притаманні завдяки о сновній структурі колагену, потрійній спіралі, необхідно володіти ретельними знаннями про механізми, що лежать в основі структури та стабільності потрійної спіралі.

Залишити відповідь

Ваша e-mail адреса не оприлюднюватиметься. Обов’язкові поля позначені *